Cuando muerdes un bistec jugoso, lo duro no es lo que estás buscando. Hay mucha ciencia detrás del espectro de duro a tierno.
por Anna Zarra Aldrich, Universidad de Connecticut
Chaoyu Zhai, profesor asistente de ciencia animal en la Facultad de Agricultura, Salud y Recursos Naturales, publicó recientemente un artículo en el Journal of Agricultural and Food Chemistry utilizando algoritmos de aprendizaje automático para explicar cómo se modifica la actividad de una enzima responsable de la terneza de la carne en el nivel molecular.
Este es el primer estudio que lo hace en el campo de la ciencia de la carne.
Una enzima llamada calpaína, específicamente calpaína-1, se conoce como la «enzima de ablandamiento de la carne». Calpain-1 corta otras proteínas en la carne y hace que estos fragmentos de proteínas sean más solubles en agua. Tener moléculas de proteína más fragmentadas en la carne la hace más tierna.
Si bien los científicos conocen el papel de la calpaína-1 en la ternura de la carne desde la década de 1990, no sabían mucho sobre cómo se puede modificar.
«La modificación de proteínas es como una persona que usa ropa diferente todos los días», dice Zhai. «Sigue siendo la misma ‘persona’, pero dependiendo del atuendo, puede estar mejor preparada para abordar diferentes trabajos».
Los científicos notaron que cuando la carne se envasa con una mayor concentración de oxígeno, lo que ayuda a preservar el color, la carne era más dura, pero no sabían por qué.
Zhai y sus colaboradores descubrieron que la presencia de compuestos conocidos como productos de peroxidación lipídica pueden modificar la actividad de la calpaína-1, lo que explica este misterio.
«Proporcionamos una nueva explicación para algo que vemos mucho», dice Zhai. «Al estudiar esto, ayudamos a otros investigadores a comprender eventos similares».
La peroxidación lipídica ocurre cuando los lípidos, como las membranas celulares y los ácidos grasos, se exponen al oxígeno. Los radicales libres «roban» electrones de los lípidos en las membranas celulares, causando daño celular. Por ejemplo, la peroxidación de lípidos ocurre a medida que los alimentos perecederos envejecen, lo que hace que se degraden y huelan mal.
En este documento, Zhai se centró en tres productos de peroxidación de lípidos: malondialdehído (MDA), hexenal y 4-hidroxinonenal (HNE), que se identificaron previamente en la carne.
Estos compuestos tienen tres, seis y nueve carbonos, respectivamente. Cuantas más moléculas de carbono tiene un compuesto, más hidrofóbicos o repelentes al agua tienden a ser. Esto significa que estos compuestos probablemente inhiben la actividad de la calpaína en diferentes niveles.
«Cuando aumenta el número de cadenas de carbono, esos compuestos tienden a ser más hidrofóbicos», dice Zhai. «Provocarán potencialmente más cambios funcionales en la proteína».
Zhai trabajó con Steven M. Lonergan y Elisabeth J. Huff-Lonergan, dos expertos en calpaínas de la Universidad Estatal de Iowa. El equipo de investigación utilizó algoritmos de inteligencia artificial para comprender los cambios estructurales correspondientes a los cambios funcionales en la proteína.
Normalmente, para determinar la estructura 3D de una proteína, los científicos la congelarán y capturarán rápidamente una imagen de rayos X. Los algoritmos de aprendizaje automático permiten a los investigadores simplemente ingresar una secuencia de proteína y determinar su estructura, un proceso mucho más rápido y menos costoso.
«Al usar estos algoritmos, podemos comprender nuestros resultados de manera más efectiva y permitirnos interpretarlos mejor», dice Zhai.
Este enfoque se puede utilizar en cualquier campo interesado en la actividad de las proteínas: una lista larga y diversa de disciplinas.
Zhai descubrió que HNE, el compuesto más hidrofóbico que probó su grupo, disminuyó severamente la actividad de la calpaína-1 pero, inesperadamente, no la eliminó por completo. Otro compuesto llamado hexenal tuvo un efecto similar, pero la reducción de la actividad fue menos dramática. Sorprendentemente, algunos compuestos como la MDA aumentaron la actividad de la calpaína-1 en la concentración más baja que probó el equipo.
«Eso es definitivamente sorprendente», dice Zhai. «Normalmente asumiríamos que si afecta la actividad, veríamos una disminución en lugar de un aumento».
El equipo también descubrió que la calpaína-1 ya había comenzado a sufrir modificaciones en el músculo recién cortado que no había estado expuesto al aire.
«La gente nunca lo buscó», dice Zhai. «Asumen que debido a que este tipo de modificación involucra oxígeno, sucede más tarde, cuando la carne se expone al oxígeno. Resulta que sucede mucho antes de lo que la gente piensa».
En otro campo, los investigadores encontraron que la peroxidación de lípidos está relacionada con el envejecimiento natural, mientras que la alta actividad de calpaína-1 está relacionada con muchas enfermedades humanas, como la insuficiencia cardíaca y la enfermedad de Alzheimer.
El metabolismo del cuerpo es imperfecto y genera subproductos, como productos de peroxidación lipídica . Estos subproductos se unen a las proteínas y las modifican. A medida que se acumulan a lo largo de la vida, los efectos del envejecimiento son cada vez más visibles.
«Definitivamente vale la pena seguir esta dirección de la investigación porque es más común de lo que pensábamos», dice Zhai. «Estos eran cerdos comerciales de alta calidad, se crían para que estén sanos y fuertes, y aun así resistieron una gran cantidad de modificación de proteínas causada por los productos de oxidación de lípidos, por lo que es muy interesante».
El próximo paso de esta investigación es estudiar qué otras enzimas son modificadas por compuestos como MDA y HNE en la producción de carne .
«Con más resultados, tienes más preguntas de investigación», dice Zhai. “Si no los buscas, no los encuentras”.
Más información: Chaoyu Zhai et al, Los productos de peroxidación lipídica influyen en la funcionalidad de la calpaína-1 in vitro mediante unión covalente, Revista de química agrícola y alimentaria (2023). DOI: 10.1021/acs.jafc.3c01225
